Глутатион, также известный под химическим названием γ-глутамилцистеинилглицин, представляет собой один из самых важных трипептидов в живых организмах. Его молекула состоит из трех аминокислот — глутаминовой кислоты, цистеина и глицина (см. рис.). Ключевая особенность его структуры заключается в том, что глутаминовая кислота образует пептидную связь не через свой α-атом азота, как это происходит в большинстве белков, а через γ-атом. Эта нестандартная γ-глутамиловая связь делает глутатион устойчивым к расщеплению обычными клеточными пептидазами, что увеличивает время его жизни и эффективность в клетке

Главной биологической ролью глутатиона является функция мощного антиоксиданта и естественного буфера, поддерживающего окислительно-восстановительный гомеостаз в живых системах. Он существует в двух формах: восстановленной (GSH, изображена на рисунке) и окисленной (GSSG, два глутатиона «соединяются» друг с другом с помощью связи S-S). Активная форма GSH непосредственно нейтрализует реактивные формы кислорода, свободные радикалы, перекиси и другие вредные соединения. При этом GSH окисляется, образуя димер (GSSG)

Важнейшей задачей глутатиона является регенерация окисленных SH-групп в других белках. Когда в белках из-за окислительного стресса образуются «неугодные» дисульфидные связи (S-S), это нарушает их нормальную функцию. Восстановленный глутатион выступает как донор водорода, разрывая эти дисульфидные мостики и восстанавливая правильную структуру и активность белков

Помимо этого, глутатион служит центральным элементом системы детоксикации, прежде всего в печени. Он связывается с токсинами, тяжелыми металлами, канцерогенами и лекарствами, преобразуя их в водорастворимые соединения для последующего выведения из организма при участии специальных ферментов глутатион-S-трансфераз

Чтобы процесс защиты был непрерывным, клетка постоянно регенерирует активный GSH из окисленного GSSG с помощью фермента глутатионредуктазы. Что удивительно, этот фермент использует НАДФ•Н

#биохимия@olympbio